Mitchell, RS et al. Vpu antagonisiert die BST-2-vermittelte Einschränkung der HIV-1-Freisetzung über Beta-TrCP und den endolysosomalen Handel. PLoS Pathog. 5, e1000450 (2009).
Roy, N., Pacini, G., Berlioz-Torrent, C. & Janvier, K. Mechanismen, die dem Vpu-vermittelten Virusaustritt von HIV-1 zugrunde liegen. Vorderseite. Microbiol. 5, 177 (2014).
Strebel, K., Klimkait, T. & Martin, MA Ein neues Gen von HIV-1, vpu und sein 16-Kilodalton-Produkt. Wissenschaft 241, 1221-1223 (1988).
Gonzalez, ME Vpu-Protein: Das von HIV-1 kodierte Viroporin. Viren 7, 4352-4368 (2015).
Khan, N. & Geiger, JD Rolle des viralen Proteins U (Vpu) bei der HIV-1-Infektion und Pathogenese. Viren 13, 1466 (2021).
Dube, M., Bego, MG, Paquay, C. & Cohen, EA Modulation der HIV-1-Wirt-Interaktion: Rolle des Vpu-Akzessorproteins. Retrovirologie 7, 114 (2010).
Cohen, EA, Terwilliger, EF, Sodroski, JG & Haseltine, WA Identifizierung eines Proteins, das vom vpu-Gen von HIV-1 kodiert wird. Natur 334, 532-534 (1988).
Strebel, K., Klimkait, T., Maldarelli, F. & Martin, MA Molekulare und biochemische Analysen des VPU-Proteins des humanen Immundefizienzvirus Typ 1. J.Virol. 63, 3784-3791 (1989).
Ramirez, PW et al. Plasmamembran-assoziierte Restriktionsfaktoren und ihre Gegenwirkung durch HIV-1-Akzessorproteine. Die Zellen 8, 1020 (2019).
Hussain, A., Das, SR, Tanwar, C. & Jameel, S. Oligomerisierung des Vpu-Proteins des humanen Immundefizienzvirus Typ 1 (HIV-1) – eine genetische, biochemische und biophysikalische Analyse. Virol. J. J. 4, 81 (2007).
Langer, S. et al. HIV-1 Vpu ist ein starker Transkriptionssuppressor der durch NF-kappaB ausgelösten antiviralen Immunantworten. Elife https://doi.org/10.7554/eLife.41930 (2019).
Mac. et al. Expression, Reinigung und Aktivitäten von Volllängen- und verkürzten Versionen des integralen Membranproteins Vpu von HIV-1. Protein Wissenschaft. 11, 546-557 (2002).
Maldarelli, F., Chen, MY, Willey, RL & Strebel, K. Das Vpu-Protein des humanen Immundefizienzvirus Typ 1 ist ein oligomeres integrales Membranprotein vom Typ I. J.Virol. 67, 5056-5061 (1993).
Neil, SJ, Sandrin, V., Sundquist, WI & Bieniasz, PD Ein Interferon-Alpha-induzierter Bindungsmechanismus hemmt die Freisetzung von HIV-1- und Ebola-Viruspartikeln, wird jedoch durch das HIV-1-Vpu-Protein entgegengewirkt. Zellwirtsmikrobe 2, 193-203 (2007).
Neil, SJ, Zang, T. & Bieniasz, PD Tetherin hemmt die Freisetzung von Retroviren und wird durch HIV-1 Vpu antagonisiert. Natur 451, 425-430 (2008).
Majeed, S. et al. Einblicke in die oligomere Struktur des HIV-1-Vpu-Proteins. J. Struktur. Biol. 215, 107943 (2023).
Hsu, YT, Wolter, KG & Youle, RJ Cytosol-zu-Membran-Umverteilung von Bax und Bcl-X(L) während der Apoptose. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 94, 3668-3672 (1997).
Lesieur, C., Vecsey-Semjen, B., Abrami, L., Fivaz, M. & Gisou van der Goot, F. Membraneinfügung: Die Strategien von Toxinen (Übersicht). Mol. Mitglied Biol. 14, 45-64 (1997).
Scheres, SH RELION: Implementierung eines Bayes'schen Ansatzes zur Bestimmung der Kryo-EM-Struktur. J. Struktur. Biol. 180, 519-530 (2012).
Tang, G. et al. EMAN2: Eine erweiterbare Bildverarbeitungssuite für die Elektronenmikroskopie. J. Struktur. Biol. 157, 38-46 (2007).
Bell, JM, Chen, M., Baldwin, PR & Ludtke, SJ Hochauflösende Einzelpartikelverfeinerung in EMAN2.1. Methoden 100, 25-34 (2016).
Bell, JM, Chen, M., Durmaz, T., Fluty, AC & Ludtke, SJ Neue Softwaretools in EMAN2, inspiriert von der EMDatabank-Kartenherausforderung. J. Struktur. Biol. 204, 283-290 (2018).
Henderson, R. et al. Ergebnis der ersten Sitzung der Arbeitsgruppe zur Elektronenmikroskopie-Validierung. Struktur 20, 205-214 (2012).
Ludtke, SJ Einzelpartikelverfeinerung und Variabilitätsanalyse in EMAN2.1. Methoden Enzymol. 579, 159-89 (2016).
Chen, M. & Ludtke, SJ Deep-Learning-basiertes gemischtdimensionales Gaußsches Mischungsmodell zur Charakterisierung der Variabilität in Kryo-EM. Nat. Methoden 18, 930-936 (2021).
Borbat, PP & Freed, JH Pulse dipolare Elektronenspinresonanz: Abstandsmessungen. Struktur. Inf. Spin-Labels Intrinsic Paramagn. Cent. Biowissenschaften. 152, 1-82 (2014).
Jeschke, G. DEER-Abstandsmessungen an Proteinen. Annu. Rev. Phys. Chem.-Nr. 63, 419-446 (2012).
Milov, AD, Ponomarev, AB & Tsvetkov, YD Modulationsschwebungen des Signals der Doppelelektron-Elektron-Resonanz im Spinecho für Biradikalsysteme. J. Struktur. Chem. 25, 710-713 (1984).
Borbat, PP, Georgieva, ER & Freed, JH Verbesserte Empfindlichkeit für Fernmessungen in Biomolekülen: Fünfpuls-Doppelelektronenresonanz. J. Phys. Chem. Lette. 4, 170-175 (2013).
Borbat, PP, Crepeau, RH & Freed, JH Mehrfrequente zweidimensionale Fourier-Transformation ESR: Ein X/Ku-Band-Spektrometer. J. Magn. Resonanz. 127, 155-167 (1997).
Jeschke, G. & Polyhach, Y. Abstandsmessungen an spinmarkierten Biomakromolekülen durch gepulste paramagnetische Elektronenresonanz. Phys. Chem.-Nr. Chem.-Nr. Phys. 9, 1895-1910 (2007).
Gamliel, D. & Freed, JH Theorie der zweidimensionalen ESR mit Kernmodulation. J. Magn. Resonanz. 89, 60-93 (1990).
Borbat, PP & Freed, JH Pulse Dipolar ESR: Distanzmessungen. In Struktur und Bindung Bd. 152 (Hrsg. Timmel, CR & Harmer, JR) 1–82 (Springer Heidelberg, 2014).
Tang, SG et al. Strukturelle Basis für die Aktivierung, den Aufbau und die Membranbindung von ESCRT-III Snf7-Filamenten. Elife https://doi.org/10.7554/eLife.12548 (2015).
Borbat, PP & Freed, JH Distanzmessung durch gepulste dipolare ESR-Spektroskopie: Spinmarkierte Histidinkinasen. Methoden Enzymol. 423, 52-116 (2007).
Jeschke, G. DEER-Abstandsmessungen an Proteinen. Ann. Rev. Phys. Chem.-Nr. 63, 419-446 (2012).
Cabra, V. & Samso, M. Vor- und Nachteile der Kryo-Elektronenmikroskopie: Eine Einführung in die Probenvorbereitung und hochwertige Datenerfassung für die makromolekulare 3D-Rekonstruktion. J. Vis. Erw. https://doi.org/10.3791/52311 (2015).
Cooper, RS, Georgieva, ER, Borbat, PP, Freed, JH & Heldwein, EE Strukturelle Basis für Membranverankerung und Fusionsregulation des Herpes-simplex-Virus-Fusogens gB. Nat. Struktur. Mol.-Nr. Biol. 25, 416-424 (2018).
Georgieva, ER, Xiao, S., Borbat, PP, Freed, JH & Eliezer, D. Tau bindet an Lipidmembranoberflächen über kurze amphipathische Helices, die sich in seinen Mikrotubuli-bindenden Wiederholungen befinden. Biophys. J. 107, 1441-1452 (2014).
Georgieva, ER Nanoskalige Lipidmembranmimetika bei Spinmarkierungs- und Elektronenspinresonanzspektroskopie-Untersuchungen der Proteinstruktur und -funktion. Nanotechnologie. Rev. 6, 75-92 (2017).
Torricella, F., Pierro, A., Mileo, E., Belle, V. & Bonucci, A. Nitroxid-Spinmarkierungen und EPR-Spektroskopie: Eine leistungsstarke Assoziation für Proteindynamikstudien. Biochim. Biophys. Acta-Proteine Proteom. 1869, 140653 (2021).
McHaourab, HS, Steed, PR & Kazmier, K. Auf dem Weg zur vierten Dimension der Membranproteinstruktur: Einblick in die Dynamik der Spinmarkierungs-EPR-Spektroskopie. Struktur 19, 1549-1561 (2011).
Zhang, H., Lin, EC, Das, BB, Tian, Y. & Opella, SJ Strukturelle Bestimmung des Virusproteins U von HIV-1 durch NMR in Membranumgebungen. Biochim. Biophys. Acta 1848, 3007-3018 (2015).
Willbold, D., Hoffmann, S. & Rosch, P. Sekundärstruktur und Tertiärfaltung der zytoplasmatischen Domäne des humanen Immundefizienzvirus-Proteins U (Vpu) in Lösung. EUR. J. Biochem. 245, 581-588 (1997).
Borbat, PP, Georgieva, ER & Freed, JH Verbesserte Empfindlichkeit für Fernmessungen in Biomolekülen: Fünfpuls-Doppelelektronenresonanz. J. Phys. Chem. Lette. 4, 170-175 (2013).
Georgieva, ER et al. Einfluss der Gefrierbedingungen auf Abstände und deren Verteilungen, abgeleitet aus der Doppelelektronenresonanz (DEER): Eine Untersuchung von doppelt spinmarkiertem T4-Lysozym. J. Magn. Resonanz. 216, 69-77 (2012).
Georgieva, ER, Borbat, PP, Ginter, C., Freed, JH & Boudker, O. Konformationsensemble des Natrium-gekoppelten Aspartattransporters. Nat. Struktur. Mol.-Nr. Biol. 20, 215-221 (2013).
Borbat, PP et al. Durch ATP-Hydrolyse induzierte Konformationsbewegung des ABC-Transporters MsbA. PLoS Biol. 5, e271 (2007).
Borbat, PP, McHaourab, HS & Freed, JH Proteinstrukturbestimmung unter Verwendung von Fernbeschränkungen aus Doppelquantenkohärenz ESR: Untersuchung von T4-Lysozym. Marmelade. Chem. Soc. 124, 5304-5314 (2002).
Douglas, JL et al. Vpu steuert den Abbau des Restriktionsfaktors BST-2/Tetherin des humanen Immundefizienzvirus über einen {beta}TrCP-abhängigen Mechanismus. J.Virol. 83, 7931-7947 (2009).
Ewart, GD, Sutherland, T., Gage, PW & Cox, GB Das Vpu-Protein des humanen Immundefizienzvirus Typ 1 bildet kationenselektive Ionenkanäle. J.Virol. 70, 7108-7115 (1996).
Nygaard, R., Kim, J. & Mancia, F. Kryoelektronenmikroskopische Analyse kleiner Membranproteine. Curr. Meinung. Struct. Biol. 64, 26-33 (2020).
Coscia, F. et al. Die Fusion mit einem homooligomeren Gerüst ermöglicht die Kryo-EM-Analyse eines kleinen Proteins. Sci. Rep. 6, 30909 (2016).
Selmke, B. et al. Offene und geschlossene Form des Maltose-bindenden Proteins in seinem nativen und geschmolzenen Kügelchenzustand, untersucht durch paramagnetische Elektronenresonanzspektroskopie. Biochemie 57, 5507-5512 (2018).
Chen, CP et al. Zusammenbau von Membranproteinen: Zwei zytoplasmatische phosphorylierte Serinstellen von Vpu aus HIV-1 beeinflussen die Oligomerisierung. Sci. Rep. 6, 28866 (2016).
Lu, JX, Sharpe, S., Ghirlando, R., Yau, WM & Tycko, R. Oligomerisierungszustand und supramolekulare Struktur des HIV-1-Vpu-Protein-Transmembransegments in Phospholipid-Doppelschichten. Protein Wissenschaft. 19, 1877-1896 (2010).
Sharpe, S., Yau, WM & Tycko, R. Struktur und Dynamik der HIV-1-Vpu-Transmembrandomäne, aufgezeigt durch Festkörper-NMR mit Drehung um den magischen Winkel. Biochemie 45, 918-933 (2006).
Park, SH, De Angelis, AA, Nevzorov, AA, Wu, CH & Opella, SJ Dreidimensionale Struktur der Transmembrandomäne von Vpu aus HIV-1 in ausgerichteten Phospholipidbizellen. Biophys. J. 91, 3032-3042 (2006).
Stangl, M. & Schneider, D. Funktioneller Wettbewerb innerhalb einer Membran: Lipiderkennung vs. Transmembranhelix-Oligomerisierung. Biochim. Biophys. Acta 1848, 1886-96 (2015).
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- Quelle: https://www.nature.com/articles/s41598-023-41873-0
