Levental, I. & Lyman, E. Regulación de la estructura y función de las proteínas de membrana por su nanoambiente lipídico. Nat. Rev Mol. Biol celular. 24, 107 – 122 (2023).
Sezgin, E., Levental, I., Mayor, S. y Eggeling, C. El misterio de la organización de las membranas: composición, regulación y funciones de las balsas lipídicas. Nat. Rev Mol. Biol celular. 18, 361 – 374 (2017).
Liu, S., Hoess, P. & Ries, J. Microscopía de superresolución para biología celular estructural. año Rev. Biophys. 51, 301 – 326 (2022).
Baddeley, D. & Bewersdorf, J. Conocimiento biológico de la microscopía de superresolución: lo que podemos aprender de las imágenes basadas en localización. Annu. Rev. Biochem. 87, 965 – 989 (2018).
Jain, A. y col. Sondeo de complejos de proteínas celulares mediante extracción de una sola molécula. Naturaleza 473, 484 – 488 (2011).
Chung, JK y cols. K-Ras4B permanece monomérico en membranas en una amplia gama de densidades de superficie y composiciones de lípidos. Biofis J. 114, 137 – 145 (2018).
Kaliszewski, MJ y cols. Cuantificación de la oligomerización de proteínas de membrana con espectroscopía de correlación cruzada de fluorescencia. Métodos 140-141, 40 – 51 (2018).
Huang, Y. et al. Base molecular de la multimerización en la activación del receptor del factor de crecimiento epidérmico. ELIFE 5, e14107 (2016).
Ulbrich, MH & Isacoff, EY Recuento de subunidades en proteínas unidas a la membrana. Nat. Métodos 4, 319 – 321 (2007).
Low-Nam, ST et al. La dimerización de ErbB1 se promueve mediante el co-confinamiento del dominio y se estabiliza mediante la unión del ligando. Nat. Estructura Mol. Biol. 18, 1244 – 1249 (2011).
Kusumi, A., Tsunoyama, TA, Hirosawa, KM, Kasai, RS y Fujiwara, TK Seguimiento de moléculas individuales en funcionamiento en células vivas. Nat. Chem. Biol. 10, 524 – 532 (2014).
Lelek, M. et al. Microscopía de localización de una sola molécula. Nat. Rev. Métodos Primers 1, 39 (2021).
Huang, B., Bates, M. y Zhuang, X. Microscopía de fluorescencia de superresolución. Annu. Rev. Biochem. 78, 993 – 1016 (2009).
Balzarotti, F. et al. Imágenes con resolución nanométrica y seguimiento de moléculas fluorescentes con flujos de fotones mínimos. Ciencia: 355, 606 – 612 (2017).
Deguchi, T. y col. Observación directa del paso de proteínas motoras en células vivas utilizando MINFLUX. Ciencia: 379, 1010 – 1015 (2023).
Panda, A. et al. Determinación directa de la organización oligomérica de proteínas y lípidos integrales de membrana a partir de una bicapa personalizable intacta. Nat. Métodos 20, 891 – 897 (2023).
Sydor, AM, Czymmek, KJ, Puchner, EM y Mennella, V. Microscopía de superresolución: desde moléculas individuales hasta conjuntos supramoleculares. Tendencias Cell Biol. 25, 730 – 748 (2015).
Duncan, AL y cols. El hacinamiento de proteínas y la complejidad de los lípidos influyen en la organización dinámica a nanoescala de los canales iónicos en las membranas celulares. Sci. Reps. 7, 16647 (2017).
Kiessling, V., Yang, S.-T. & Tamm, LK Soporte de bicapas lipídicas como modelos para estudiar dominios de membrana. actual. Arriba. Miembro 75, 1 – 23 (2015).
Sako, Y., Minoghchi, S. y Yanagida, T. Imágenes de una sola molécula de la señalización de EGFR en la superficie de células vivas. Nat. Biol celular. 2, 168 – 172 (2000).
Coffman, VC y Wu, J.-Q. Conteo de moléculas de proteínas mediante microscopía de fluorescencia cuantitativa. Tendencias Bioquímica. ciencia 37, 499 – 506 (2012).
Huang, EJ y Reichardt, receptores LF Trk: funciones en la transducción de señales neuronales. Annu. Rev. Biochem. 72, 609 – 642 (2003).
Lemmon, MA y Schlessinger, J. Señalización celular mediante receptores tirosina quinasas. Celular 141, 1117 – 1134 (2010).
Waters, AM & Der, CJ KRAS: el impulsor crítico y el objetivo terapéutico para el cáncer de páncreas. Arb de resorte frío. Perspect. Medicina. 8, a031435 (2018).
Hobbs, GA, Der, CJ y Rossman, KL Isoformas y mutaciones de RAS en el cáncer de un vistazo. J. Cell Sci. 129, 1287 – 1292 (2016).
Simanshu, DK, Nissley, DV y McCormick, F. Proteínas RAS y sus reguladores en enfermedades humanas. Celular 170, 17 – 33 (2017).
Wang, JY & Doudna, JA Tecnología CRISPR: una década de edición del genoma es solo el comienzo. Ciencia: 379, edd8643 (2023).
Cho, NH y cols. OpenCell: etiquetado endógeno para la cartografía de la organización celular humana. Ciencia: 375, eabi6983 (2022).
Smith, AAA y cols. Nanodiscos lipídicos mediante copolímeros ordenados. Chem 6, 2782 – 2795 (2020).
Esmaili, M. & Overduin, M. Biología de la membrana visualizada en discos de tamaño nanométrico formados por polímeros de ácido estireno maleico. bioquimica Biografía. Acta Biomembrana. 1860, 257 – 263 (2018).
Knowles, TJ y cols. Proteínas de membrana solubilizadas intactas en nanopartículas que contienen lípidos unidas por un copolímero de estireno y ácido maleico. Mermelada. Chem. Soc. 131, 7484 – 7485 (2009).
Zacharias, DA, Violin, JD, Newton, AC y Tsien, RY Partición de GFP monoméricas modificadas con lípidos en microdominios de membrana de células vivas. Ciencia: 296, 913 – 916 (2002).
Swiecicki, J.-M., Santana, JT & Imperiali, B. Un enfoque estratégico para la obtención de imágenes de fluorescencia de proteínas de membrana en un entorno similar al nativo. Química celular. Biol. 27, 245–251.e3 (2020).
Goehring, A. y col. Detección y expresión a gran escala de proteínas de membrana en células de mamíferos para estudios estructurales. Nat. Protoc. 9, 2574 – 2585 (2014).
Sniegowski, JA, Phail, ME y Wachter, RM Eficiencia de maduración, sensibilidad a la tripsina y propiedades ópticas de las variantes Arg96, Glu222 y Gly67 de la proteína verde fluorescente. Biochem. Biophys. Res.. Commun. 332, 657 – 663 (2005).
Xu, Y. et al. Estructuras de homólogos bacterianos de transportadores DULCES en dos conformaciones distintas. Naturaleza 515, 448 – 452 (2014).
Khademi, S. y col. Mecanismo de transporte de amoniaco por Amt/MEP/Rh: estructura de AmtB a 1.35 A. Ciencia: 305, 1587 – 1594 (2004).
Kim, DM y Nimigean, CM Canales de potasio dependientes de voltaje: un examen estructural de selectividad y activación. Cold Spring Harb. Perspectiva Biol. 8, a029231 (2016).
Gupta, K. y col. El papel de los lípidos interfaciales en la estabilización de oligómeros de proteínas de membrana. Naturaleza 541, 421 – 424 (2017).
Nemoto, Y. & De Camilli, P. Reclutamiento de una forma alternativamente empalmada de sinaptojanina 2 a las mitocondrias mediante la interacción con el dominio PDZ de una proteína de la membrana externa mitocondrial. EMBO J. 18, 2991 – 3006 (1999).
Chen, WW, Freinkman, E., Wang, T., Birsoy, K. y Sabatini, DM La cuantificación absoluta de los metabolitos de la matriz revela la dinámica del metabolismo mitocondrial. Celular 166, 1324–1337.e11 (2016).
Yamashita, A., Singh, SK, Kawate, T., Jin, Y. y Gouaux, E. Estructura cristalina de un homólogo bacteriano de transportadores de neurotransmisores dependientes de Na +/Cl. Naturaleza 437, 215 – 223 (2005).
Zhang, F. y col. Cuantificación del nivel de expresión del receptor del factor de crecimiento epidérmico y la cinética de unión en las superficies celulares mediante imágenes por resonancia de plasmones de superficie. Anal. Chem 87, 9960 – 9965 (2015).
Hood, FE, Sahraoui, YM, Jenkins, RE y Prior, IA La abundancia de proteína Ras se correlaciona con los patrones de mutación de la isoforma Ras en el cáncer. Oncogene 42, 1224 – 1232 (2023).
Byrne, PO, Hristova, K. & Leahy, DJ EGFR forma oligómeros independientes del ligando que son distintos del estado activo. J. Biol.. Chem. 295, 13353 – 13362 (2020).
Shen, J. y Maruyama, IN El receptor del factor de crecimiento nervioso TrkA existe como un dímero preformado, aunque inactivo, en las células vivas. FEBS Lett. 585, 295 – 299 (2011).
Ahmed, F. y Hristova, K. Dimerización de los receptores Trk en la membrana plasmática: efectos de sus ligandos afines. Bioquímica j 475, 3669 – 3685 (2018).
Franco, ML et al. La interacción entre los dominios transmembrana de los receptores de neurotrofina p75 y TrkA media su activación recíproca. J. Biol.. Chem. 297, 100926 (2021).
Van, QN y cols. Nanoclusters RAS: plataformas de señalización dinámica susceptibles de intervención terapéutica. biomoléculas 11, 377 (2021).
Abankwa, D., Gorfe, AA y Hancock, JF Nanoclusters Ras: estructura molecular y ensamblaje. Semin. Desarrollo celular Biol. 18, 599 – 607 (2007).
Nan, X. y col. Los dímeros de Ras-GTP activan la vía de la proteína quinasa activada por mitógenos (MAPK). Proc. Natl Acad. Sci. Estados Unidos 112, 7996 – 8001 (2015).
Ambrogio, C. y col. La dimerización de KRAS afecta la sensibilidad del inhibidor de MEK y la actividad oncogénica del KRAS mutante. Celular 172, 857–868.e15 (2018).
Kessler, D. y col. Drogando un bolsillo no drogable con KRAS. Proc. Natl Acad. Sci. Estados Unidos 116, 15823 – 15829 (2019).
Tran, TH y cols. La pequeña molécula BI-2852 induce un dímero no funcional de KRAS. Proc. Natl Acad. Sci. Estados Unidos 117, 3363 – 3364 (2020).
Sarkar-Banerjee, S. et al. El análisis espaciotemporal de las interacciones de la membrana plasmática de K-Ras revela múltiples complejos homooligoméricos de alto orden. Mermelada. Chem. Soc. 139, 13466 – 13475 (2017).
Buscail, L., Bournet, B. & Cordelier, P. Papel del KRAS oncogénico en el diagnóstico, pronóstico y tratamiento del cáncer de páncreas. Nat. Rev. Gastroenterol. Hepatol. 17, 153 – 168 (2020).
Muzumdar, MD y cols. Supervivencia de células de cáncer de páncreas que carecen de función KRAS. Nat. Comun. 8, 1090 (2017).
Sligar, SG y Denisov, IG Nanodiscos: un conjunto de herramientas para la ciencia de las proteínas de membrana. Ciencia de las proteínas 30, 297 – 315 (2021).
Boldog, T., Grimme, S., Li, M., Sligar, SG y Hazelbauer, GL Los nanodiscos separan los estados oligoméricos de los quimiorreceptores y revelan sus propiedades de señalización. Proc. Natl Acad. Sci. Estados Unidos 103, 11509 – 11514 (2006).
Du, Z. & Lovly, CM Mecanismos de activación del receptor tirosina quinasa en el cáncer. mol. Cáncer 17, 58 (2018).
Lindhoud, S., Carvalho, V., Pronk, JW y Aubin-Tam, M.-E. SMA-SH: copolímero de estireno-ácido maleico modificado para funcionalización de nanodiscos lipídicos. Biomacromoléculas 17, 1516 – 1522 (2016).
Madera, ER et al. Descubrimiento y evaluación in vitro de potentes inhibidores de la quinasa TrkA: oxindol y aza-oxindoles. Bioorg. Medicina. Chem Letón. 14, 953 – 957 (2004).
Tinévez, J.-Y. et al. TrackMate: una plataforma abierta y extensible para el seguimiento de una sola partícula. Métodos 115, 80 – 90 (2017).
Jaqaman, K. y col. Seguimiento sólido de una sola partícula en secuencias de lapso de tiempo de células vivas. Nat. Métodos 5, 695 – 702 (2008).
Schindelin, J. y col. Fiji: una plataforma de código abierto para el análisis de imágenes biológicas. Nat. Métodos 9, 676 – 682 (2012).
Karandur, D. y col. Rotura del centro oligomérico CaMKII por el segmento regulador de la quinasa. ELIFE 9, e57784 (2020).
Mi, L.-Z. et al. Visualización simultánea de los dominios extracelular y citoplasmático del receptor del factor de crecimiento epidérmico. Nat. Estructura Mol. Biol. 18, 984 – 989 (2011).
Bhattacharyya, M. y col. Códigos MATLAB para Native-nanoBleach (1.0.1) (Zenodo, 2023); https://doi.org/10.5281/zenodo.8429321
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- Fuente: https://www.nature.com/articles/s41565-023-01547-4
