Kasianowicz, JJ, Brandin, E., Branton, D. & Deamer, DW Caracterización de moléculas de polinucleótidos individuales utilizando un canal de membrana. Proc. Natl Acad. Sci. Estados Unidos 93, 13770 – 13773 (1996).
Kasianowicz, J., Walker, B., Krishnasastry, M. y Bayley, H. Poros modificados genéticamente como biosensores de iones metálicos. Proceso de la SRA. 330, 217 – 223 (1993).
Bayley, H. & Cremer, PS Sensores estocásticos inspirados en la biología. Naturaleza 413, 226 – 230 (2001).
Li, J. et al. Escultura de haz de iones a escalas de longitud nanométrica. Naturaleza 412, 166 – 169 (2001).
Storm, AJ, Chen, JH, Ling, XS, Zandbergen, HW y Dekker, C. Fabricación de nanoporos de estado sólido con precisión de un solo nanómetro. Nat. Mate. 2, 537 – 540 (2003).
Ying, Y.-L., Cao, C., Hu, Y.-X. & Long, Y.-T. Una única interfaz de biomolécula para mejorar la sensibilidad, la selectividad y la precisión de los sensores. ciencia nacional Rvdo. 5, 450 – 452 (2018).
Clarke, J. et al. Identificación continua de bases para la secuenciación de ADN de nanoporos de una sola molécula. Nat. Nanotecnol 4, 265 – 270 (2009).
Cherf, GM et al. Trinquete automático hacia delante y hacia atrás del ADN en un nanoporo con una precisión de 5 Å. Nat. Biotecnología 30, 344 – 348 (2012).
Manrao, EA et al. Lectura de ADN con resolución de un solo nucleótido con un nanoporo MspA mutante y ADN polimerasa phi29. Nat. Biotecnología 30, 349 – 353 (2012).
Cao, C. et al. Discriminación de oligonucleótidos de diferentes longitudes con un nanoporo de aerolisina de tipo salvaje. Nat. Nanotecnol 11, 713 – 718 (2016).
Wanunu, M. et al. Detección electrónica rápida de microARN específicos de sonda utilizando sensores de nanoporos delgados. Nat. Nanotecnol 5, 807 – 814 (2010).
Sutherland, TC et al. Estructura de péptidos investigados por análisis de nanoporos. Nano Lett. 4, 1273 – 1277 (2004).
Movileanu, L., Schmittschmitt, JP, Scholtz, JM & Bayley, H. Interacciones de péptidos con un poro de proteína. Biofis J. 89, 1030 – 1045 (2005).
Movileanu, L., Howorka, S., Braha, O. & Bayley, H. Detección de analitos de proteínas que modulan el movimiento transmembrana de una cadena de polímero dentro de un solo poro de proteína. Nat. Biotecnología 18, 1091 – 1095 (2000).
Nir, I., Huttner, D. & Meller, A. Detección directa y discriminación entre ubiquitina y cadenas de ubiquitina utilizando nanoporos de estado sólido. Biofis J. 108, 2340 – 2349 (2015).
Squires, A., Atas, E. & Meller, A. Detección de nanoporos de factores de transcripción individuales unidos al ADN. Sci. Reps. 5, 11643 (2015).
Ketterer, P. et al. Andamio de origami de ADN para estudiar proteínas intrínsecamente desordenadas del complejo del poro nuclear. Nat. Comun. 9, 902 (2018).
Fisher, PDE et al. Una plataforma de origami de ADN programable para organizar nucleoporinas intrínsecamente desordenadas dentro del confinamiento de nanoporos. ACS Nano 12, 1508 – 1518 (2018).
Gilboa, T., Zrehen, A., Girsault, A. & Meller, A. Fabricación de nanoporos monitoreados ópticamente usando un rayo láser enfocado. Sci. Reps. 8, 9765 (2018).
Yamazaki, H., Hu, R., Zhao, Q. y Wanunu, M. Adelgazamiento asistido fototérmicamente de membranas de nitruro de silicio para nanoporos asimétricos ultrafinos. ACS Nano 12, 12472 – 12481 (2018).
Kwok, H., Briggs, K. y Tabard-Cossa, V. Fabricación de nanoporos mediante ruptura dieléctrica controlada. PLoS ONE 9, e92880 (2014).
Waugh, M. et al. Fabricación de nanoporos de estado sólido mediante descomposición controlada automatizada. Nat. Protoc. 15, 122 – 143 (2020).
Xue, L. et al. Sensores de nanoporos de estado sólido. Nat. Rev.Mater. 5, 931 – 951 (2020).
Meller, A. Dinámica del transporte de polinucleótidos a través de poros a escala nanométrica. J. Phys. Condens. Importar 15, R581-R607 (2003).
Li, M.-Y. et al. Revisión del origen del bloqueo actual de nanoporos para la detección de diferencias de volumen a nivel atómico. JACS Au 1, 967 – 976 (2021).
Huo, M.-Z., Li, M.-Y., Ying, Y.-L. & Long, Y.-T. ¿Es factible el modelo de exclusión de volumen para la secuenciación de proteínas de nanoporos? Anal. Chem 93, 11364 – 11369 (2021).
Mindell, JA, Zhan, H., Huynh, PD, Collier, RJ y Finkelstein, A. Reacción de los canales de toxina diftérica con reactivos específicos de sulfhidrilo: observación de reacciones químicas a nivel de una sola molécula. Proc. Natl Acad. Sci. Estados Unidos 91, 5272 – 5276 (1994).
Walker, B., Kasianowicz, J., Krishnasastry, M. y Bayley, H. Una proteína formadora de poros con un interruptor activado por metal. Ing. Proteínas Des. sel. 7, 655 – 662 (1994).
Boersma, AJ & Bayley, H. Detección estocástica continua de enantiómeros de aminoácidos con un nanoporo de proteína. Angew Chem En t. Ed. 51, 9606 – 9609 (2012).
Ouldali, H. et al. Reconocimiento eléctrico de los veinte aminoácidos proteinogénicos utilizando un nanoporo de aerolisina. Nat. Biotecnología 38, 176 – 181 (2020).
Li, M.-Y. et al. Revelando la desfosforilación heterogénea de ADN utilizando un nanoporo de aerolisina. ACS Nano 14, 12571 – 12578 (2020).
Wang, Y., Zheng, D., Tan, Q., Wang, MX y Gu, L.-Q. Detección basada en nanoporos de microARN circulantes en pacientes con cáncer de pulmón. Nat. Nanotecnol 6, 668 – 674 (2011).
Galenkamp, NS, Soskine, M., Hermans, J., Wloka, C. & Maglia, G. Cuantificación eléctrica directa de glucosa y asparagina de fluidos corporales usando nanoporos. Nat. Comun. 9, 4085 (2018).
Burck, N. et al. Identificación de nanoporos de mutaciones de un solo nucleótido en el ADN tumoral circulante mediante ligación multiplexada. Clin. Chem 67, 753 – 762 (2021).
Wang, Y. et al. Nanolock–nanopore facilitó el diagnóstico digital de la mutación impulsora del cáncer en el tejido tumoral. Sensores ACS. 2, 975 – 981 (2017).
Jovanovic-Talisman, T. et al. Nanoporos artificiales que imitan la selectividad de transporte del complejo de poros nucleares. Naturaleza 457, 1023 – 1027 (2009).
Kowalczyk, SW et al. Transporte de una sola molécula a través de un complejo de poro nuclear biomimético individual. Nat. Nanotecnol 6, 433 – 438 (2011).
Burns, JR, Seifert, A., Fertig, N. & Howorka, S. Un canal biomimético basado en ADN para el transporte controlado por ligando de carga molecular cargada a través de una membrana biológica. Nat. Nanotecnol 11, 152 – 156 (2016).
Fragasso, A. et al. Un FG-Nup de diseño que reconstituye la barrera de transporte selectivo del complejo del poro nuclear. Nat. Comun. 12, 2010 (2021).
Bayley, H., Lucian, T., Shin, S.-H. y Steffensen, M. en Moléculas individuales y nanotecnología (editores Rigler, R. & Vogel, H.) 251–277 (Springer, 2008).
Liu, W., Yang, Z.-L., Yang, C.-N., Ying, Y.-L. & Long, Y.-T. Perfilado de la cinética de reacción de una sola molécula bajo confinamiento de nanoporos. química ciencia 13, 4109 – 4114 (2022).
Talaga, DS & Li, J. Despliegue de proteína de molécula única en nanoporos de estado sólido. Mermelada. Chem. Soc. 131, 9287 – 9297 (2009).
Yusko, CE et al. Control de la translocación de proteínas a través de nanoporos con paredes fluidas bioinspiradas. Nat. Nanotecnol 6, 253 – 260 (2011).
Oukhaled, G. et al. Despliegue de proteínas y conformaciones transitorias largas detectadas mediante registro de un solo nanoporo. física Rev. Lett. 98, 158101 (2007).
Soskine, M. et al. Un nanoporo ClyA diseñado detecta proteínas diana plegadas mediante una asociación externa selectiva y la entrada de poros. Nano Lett. 12, 4895 – 4900 (2012).
Huang, G. et al. Los vórtices electroosmóticos promueven la captura de proteínas plegadas por los nanoporos de PlyAB. Nano Lett. 20, 3819 – 3827 (2020).
Yusko, CE et al. Aproximación de forma en tiempo real y toma de huellas dactilares de proteínas individuales utilizando un nanoporo. Nat. Nanotecnol 12, 360 – 367 (2017).
Sha, J. et al. Identificación de proteínas esféricas y no esféricas por un nanoporo de estado sólido. Anal. Chem 90, 13826 – 13831 (2018).
Rotem, D., Jayasinghe, L., Salichou, M. & Bayley, H. Detección de proteínas por nanoporos equipados con aptámeros. Mermelada. Chem. Soc. 134, 2781 – 2787 (2012).
Thakur, AK & Movileanu, L. Medición en tiempo real de las interacciones proteína-proteína con una resolución de molécula única utilizando un nanoporo biológico. Nat. Biotecnología 37, 96 – 101 (2019).
Wei, R., Gatterdam, V., Wieneke, R., Tampé, R. & Rant, U. Detección estocástica de proteínas con nanoporos de estado sólido modificados por receptor. Nat. Nanotecnol 7, 257 – 263 (2012).
Fahie, MA, Yang, B., Mullis, M., Holden, MA y Chen, M. Detección selectiva de homólogos de proteínas en suero usando un nanoporo OmpG. Anal. Chem 87, 11143 – 11149 (2015).
Bell, NAW & Keyser, UF Detección de proteínas específicas utilizando nanoporos y transportadores de ADN diseñados. Mermelada. Chem. Soc. 137, 2035 – 2041 (2015).
Bell, NAW & Keyser, UF Nanoestructuras de ADN codificadas digitalmente para la detección de proteínas multiplexadas de una sola molécula con nanoporos. Nat. Nanotecnol 11, 645 – 651 (2016).
Mereuta, L. et al. La desaceleración del tráfico de una sola molécula a través de un nanoporo de proteína revela intermediarios para la translocación de péptidos. Sci. Reps. 4, 3885 (2014).
Long, Y. & Zhang, M. Poros bacterianos autoensamblados como componentes de nanobiosensores para la detección de moléculas peptídicas individuales. ciencia Ser. de China B 52, 731 – 733 (2009).
Rosen, CB, Rodriguez-Larrea, D. & Bayley, H. Detección específica del sitio de una sola molécula de la fosforilación de proteínas con un nanoporo. Nat. Biotecnología 32, 179 – 181 (2014).
Robertson, JWF et al. Espectrometría de masas de molécula única en solución utilizando un nanoporo solitario. Proc. Natl Acad. Sci. Estados Unidos 104, 8207 – 8211 (2007).
Chavis, AE et al. Espectrometría de nanoporos de molécula única para la detección de péptidos. Sensores ACS. 2, 1319 – 1328 (2017).
Wang, H.-Y., Ying, Y.-L., Li, Y., Kraatz, H.-B. & Long, Y.-T. Análisis de nanoporos de la transición de agregación del péptido β-amiloide inducida por moléculas pequeñas. Anal. Chem 83, 1746 – 1752 (2011).
Huang, G., Willems, K., Soskine, M., Wloka, C. y Maglia, G. Captura electroosmótica y discriminación iónica de biomarcadores de péptidos y proteínas con nanoporos FraC. Nat. Comun. 8, 935 (2017).
Niu, H., Li, M.-Y., Ying, Y.-L. & Long, Y.-T. Una tercera constricción electrostática de aerolisina diseñada para manipular el transporte de péptidos con carga heterogénea. química ciencia 13, 2456 – 2461 (2022).
Zhang, S. et al. Fabricación de abajo hacia arriba de un proteasoma-nanoporo que desenreda y procesa proteínas individuales. Nat. Chem 13, 1192 – 1199 (2021).
Piguet, F. et al. Identificación de diferencias de un solo aminoácido en péptidos homopoliméricos cargados uniformemente con nanoporos de aerolisina. Nat. Comun. 9, 966 (2018).
Li, S., Cao, C., Yang, J. y Long, Y.-T. Detección de péptidos con diferentes cargas y longitudes utilizando el nanoporo de aerolisina. químicaelectroquímica 6, 126 – 129 (2019).
Restrepo-Pérez, L., Wong, CH, Maglia, G., Dekker, C. & Joo, C. Detección sin etiqueta de modificaciones postraduccionales con un nanoporo. Nano Lett. 19, 7957 – 7964 (2019).
Nivala, J., Marks, DB y Akeson, M. Translocación de proteínas mediada por unfoldasa a través de un nanoporo de α-hemolisina. Nat. Biotecnología 31, 247 – 250 (2013).
Nivala, J., Mulroney, L., Li, G., Schreiber, J. & Akeson, M. Discriminación entre variantes de proteínas usando un nanoporo acoplado a unfoldasa. ACS Nano 8, 12365 – 12375 (2014).
Brinkerhoff, H., Kang, ASW, Liu, J., Aksimentiev, A. y Dekker, C. Múltiples relecturas de proteínas individuales con resolución de un solo aminoácido utilizando nanoporos. Ciencia: 374, 1509 – 1513 (2021).
Yan, S. et al. Movimiento de trinquete de una sola molécula de péptidos en un Mycobacterium smegmatis nanoporo de porina A (MspA). Nano Lett. 21, 6703 – 6710 (2021).
Chen, Z. et al. Movimiento controlado del péptido conjugado ssDNA a través de Mycobacterium smegmatis nanoporo de porina A (MspA) por un motor helicasa para la aplicación de secuenciación de péptidos. química ciencia 12, 15750 – 15756 (2021).
Zhao, Q., de Zoysa, RSS, Wang, D., Jayawardhana, DA y Guan, X. Supervisión en tiempo real de la escisión de péptidos mediante una sonda de nanoporos. Mermelada. Chem. Soc. 131, 6324 – 6325 (2009).
Meng, F.-N., Ying, Y.-L., Yang, J. y Long, Y.-T. Un sensor de nanoporos de tipo salvaje para la actividad de la proteína quinasa. Anal. Chem 91, 9910 – 9915 (2019).
Craig, JM y col. Dinámica reveladora de la translocación de helicasa en ADN monocatenario utilizando pinzas de nanoporos de alta resolución. Proc. Natl Acad. Sci. Estados Unidos 114, 11932 – 11937 (2017).
Ching-Wen, H. et al. Ingeniería de un nanoporo con función de co-chaperonina. ciencia Adv. 1, e1500905 (2021).
Cheley, S., Xie, H. & Bayley, H. Un poro codificado genéticamente para la detección estocástica de una proteína quinasa. químicabioquímica 7, 1923 – 1927 (2006).
Zernia, S., van der Heide, NJ, Galenkamp, NS, Gouridis, G. y Maglia, G. Bloqueos actuales de proteínas dentro de nanoporos para análisis de metabolomas en tiempo real. ACS Nano 14, 2296 – 2307 (2020).
Wang, HY, Gu, Z., Cao, C., Wang, J. & Long, YT Análisis de una sola fibrilación de α-sinucleína por la interacción con un nanoporo de proteína. Anal. Chem 85, 8254 – 8261 (2013).
Soskine, M., Biesemans, A. y Maglia, G. Reconocimiento de analitos de una sola molécula con nanoporos ClyA equipados con adaptadores de proteínas internos. Mermelada. Chem. Soc. 137, 5793 – 5797 (2015).
Galenkamp, NS, Biesemans, A. & Maglia, G. Intercambio de confórmero direccional en dihidrofolato reductasa revelado por grabaciones de nanoporos de una sola molécula. Nat. Chem 12, 481 – 488 (2020).
Galenkamp, NS & Maglia, G. El muestreo de una sola molécula de dihidrofolato reductasa muestra pausas cinéticas y un efecto endostérico relacionado con la catálisis. Catálogo ACS. 12, 1228 – 1236 (2022).
Hu, R. et al. Flexibilidad enzimática diferencial comprobada utilizando nanoporos de estado sólido. ACS Nano 12, 4494 – 4502 (2018).
Liu, S.-C., Ying, Y.-L., Li, W.-H., Wan, Y.-J. & Long, Y.-T. Toma de instantáneas de las conformaciones transitorias y seguimiento de las múltiples vías de plegamiento de un solo péptido utilizando un nanoporo de estado sólido. química ciencia 12, 3282 – 3289 (2021).
Schmid, S., Stömmer, P., Dietz, H. & Dekker, C. Trampa electroosmótica de nanoporos para el estudio sin etiquetas de proteínas individuales y sus conformaciones. Nat. Nanotecnol 16, 1244 – 1250 (2021).
Steffensen, MB, Rotem, D. & Bayley, H. Análisis de quiralidad de una sola molécula en una red de reacción multicomponente. Nat. Chem 6, 603 – 607 (2014).
Ramsay, WJ & Bayley, H. Determinación de una sola molécula de los isómeros de d-glucosa y d-fructosa que se une a los ácidos borónicos. Angew Chem En t. Ed. 57, 2841 – 2845 (2018).
Lee, J. & Bayley, H. Nanorreactor de proteínas semisintéticas para la química de una sola molécula. Proc. Natl Acad. Sci. Estados Unidos 112, 13768 – 13773 (2015).
Lucian, T., Shin, S.-H. & Bayley, H. Cinética de una reacción de tres pasos observada a nivel de una sola molécula. Angew Chem En t. Ed. 42, 1926 – 1929 (2003).
Pulcu, GS et al. Cinética de crecimiento y degradación de una sola molécula de poli(disulfuros) que penetran en las células. Mermelada. Chem. Soc. 141, 12444 – 12447 (2019).
Lu, S., Li, W.-W., Rotem, D., Mikhailova, E. y Bayley, H. Un efecto isotópico primario de hidrógeno-deuterio observado a nivel de una sola molécula. Nat. Chem 2, 921 – 928 (2010).
Ramsay, WJ, Bell, NAW, Qing, Y. & Bayley, H. Observación de los intermedios en un ciclo catalítico de una sola molécula. Mermelada. Chem. Soc. 140, 17538 – 17546 (2018).
Kang, X., Gu, L.-Q., Cheley, S. & Bayley, H. Poros de proteína única que contienen adaptadores moleculares a altas temperaturas. Angew Chem En t. Ed. 44, 1495 – 1499 (2005).
Lucian, T., Shin, S.-H. & Bayley, H. Química covalente de molécula única con reactivos separados espacialmente. Angew Chem En t. Ed. 42, 3766 – 3771 (2003).
Qing, Y., Pulcu, GS, Bell, NAW y Bayley, H. Cicloadiciones bioortogonales con intermedios de submilisegundos. Angew Chem En t. Ed. 57, 1218 – 1221 (2018).
Gu, L.-Q., Cheley, S. & Bayley, H. Mejora electroosmótica de la unión de una molécula neutra a un poro transmembrana. Proc. Natl Acad. Sci. Estados Unidos 100, 15498 – 15503 (2003).
Qing, Y., Tamagaki-Asahina, H., Ionescu, SA, Liu, MD y Bayley, H. Procesamiento de sustrato selectivo de sitio catalítico dentro de un nanorreactor tubular. Nat. Nanotecnol 14, 1135 – 1142 (2019).
Astumian, RD La reversibilidad microscópica como principio organizador de las máquinas moleculares. Nat. Nanotecnol 7, 684 – 688 (2012).
Qing, Y., Ionescu, SA, Pulcu, GS & Bayley, H. Control direccional de una tolva molecular procesiva. Ciencia: 361, 908 – 912 (2018).
Qing, Y. & Bayley, H. Identificación de bases de ADN sin enzimas mediante pasos químicos en un nanoporo. Mermelada. Chem. Soc. 143, 18181 – 18187 (2021).
Hille, B. Canales de membranas excitables (Asociados Sinauer, 2001).
Dekker, PJ et al. Translocasa de preproteína de la membrana mitocondrial externa: disección molecular y ensamblaje del complejo de poro de importación general. Mol. Célula. Biol. 18, 6515 – 6524 (1998).
Terry, LJ & Wente, SR Puertas flexibles: topologías y funciones dinámicas para las nucleoporinas FG en el transporte nucleocitoplasmático. eucariota. Célula 8, 1814 – 1827 (2009).
Driessen, AJM & Nouwen, N. Translocación de proteínas a través de la membrana citoplasmática bacteriana. Annu. Rev. Biochem. 77, 643 – 667 (2008).
Baker, TA & Sauer, RT ClpXP, una máquina de degradación de proteínas y desdoblamiento impulsada por ATP. bioquimica Biografía. Acta Mol. Resolución celular 1823, 15 – 28 (2012).
Delcour, AH Electrofisiología de canales y poros no convencionales (Primavera, 2015).
Sugawara, T. et al. Base estructural del mecanismo de formación de poros de la α-hemolisina estafilocócica. Toxicón 108, 226 – 231 (2015).
Wang, S., Ji, Z., Yan, E., Haque, F. & Guo, P. Cambios conformacionales del canal de tres pasos comunes a los motores de empaquetamiento de ADN de los virus bacterianos T3, T4, SPP1 y phi29. Virología 500, 285 – 291 (2017).
Howorka, S. Construcción de nanoporos de membrana. Nat. Nanotecnol 12, 619 – 630 (2017).
Siwy, Z. & Fuliński, A. Fabricación de una bomba de iones de nanoporos sintéticos. física Rev. Lett. 89, 198103 (2002).
Hou, X. et al. Un nanocanal sensible al potasio biomimético: cambio conformacional de ADN G-cuádruplex en un nanoporo sintético. Mermelada. Chem. Soc. 131, 7800 – 7805 (2009).
Xia, F. et al. Activación de nanoporos sintéticos individuales mediante motores moleculares de ADN impulsados por protones. Mermelada. Chem. Soc. 130, 8345 – 8350 (2008).
Ohmann, A. et al. Una enzima sintética construida a partir de ADN voltea 107 lípidos por segundo en las membranas biológicas. Nat. Comun. 9, 2426 (2018).
Franceschini, L., Soskine, M., Biesemans, A. & Maglia, G. Una máquina de nanoporos promueve el transporte vectorial de ADN a través de las membranas. Nat. Comun. 4, 2415 (2013).
Bayoumi, M., Nomidis, SK, Willems, K., Carlon, E. y Maglia, G. Transporte autónomo y activo operado por un pistón de ADN entrópico. Nano Lett. 21, 762 – 768 (2021).
Spruijt, E., Tusk, SE y Bayley, H. Los andamios de ADN soportan nanoporos peptídicos estables y uniformes. Nat. Nanotecnol 13, 739 – 745 (2018).
Kim, SJ et al. Estructura integradora y anatomía funcional de un complejo de poros nucleares. Naturaleza 555, 475 – 482 (2018).
Jovanovic-Talisman, T. & Zilman, A. Transporte de proteínas por el complejo de poros nucleares: biofísica simple de una biomáquina compleja. Biofis J. 113, 6 – 14 (2017).
Ananth, AN et al. La estructura espacial de las proteínas desordenadas dicta la conductancia y la selectividad en imitaciones del complejo de poros nucleares. ELIFE 7, e31510 (2018).
Stanley, GJ et al. Cuantificación de la dinámica biomolecular dentro de complejos de poros nucleares reales y sintéticos utilizando microscopía de fuerza atómica de resolución temporal. ACS Nano 13, 7949 – 7956 (2019).
Kelley, SO ¿Cuáles son los niveles clínicamente relevantes de analitos celulares y biomoleculares? Sensores ACS. 2, 193 – 197 (2017).
Rozevsky, Y. et al. Cuantificación de la expresión de ARNm mediante detección de nanoporos de molécula única. ACS Nano 14, 13964 – 13974 (2020).
Spitzberg, JD, van Kooten, XF, Bercovici, M. & Meller, A. Dispositivo de microfluidos para acoplar el enfoque isotacoforético de muestras con detección de una sola molécula de nanoporos. Nanoescale 12, 17805 – 17811 (2020).
Freedman, KJ y col. Detección de nanoporos en concentraciones ultrabajas utilizando trampas dielectroforéticas de una sola molécula. Nat. Comun. 7, 10217 (2016).
Tian, K. et al. Discriminación genética de nanoporos mejorados con ácido nucleico bloqueado único de serotipos patógenos y mutaciones impulsoras del cáncer. ACS Nano 12, 4194 – 4205 (2018).
Zahid, OK et al. El análisis de nanoporos de estado sólido del ADN genómico humano muestra un contenido global inalterado de 5-hidroximetilcitosina asociado con el cáncer de mama en estadio temprano. Nanomedicina 35, 102407 (2021).
Sze, JYY, Ivanov, AP, Cass, AEG y Edel, JB Detección de proteínas de nanoporos multiplexados de una sola molécula en suero humano utilizando portadores de ADN modificados con aptámeros. Nat. Comun. 8, 1552 (2017).
Morin, TJ et al. Una plataforma portátil para la detección y cuantificación de proteínas diana mediante tiras de nanoporos desechables. Sci. Reps. 8, 14834 (2018).
Cai, S., Sze, JYY, Ivanov, AP y Edel, JB Ensayo de unión electroóptica de moléculas pequeñas utilizando nanoporos. Nat. Comun. 10, 1797 (2019).
Thakur, AK & Movileanu, L. Detección de proteínas de molécula única en un biofluido utilizando un sensor cuantitativo de nanoporos. Sensores ACS. 4, 2320 – 2326 (2019).
Mathé, J., Visram, H., Viasnoff, V., Rabin, Y. & Meller, A. Descompresión de nanoporos de moléculas de horquilla de ADN individuales. Biofis J. 87, 3205 – 3212 (2004).
Lucas, FLR et al. Cuantificación eléctrica automatizada de vitamina B1 en un fluido corporal utilizando un sensor de nanoporos diseñado. Angew Chem En t. Ed. 60, 22849 – 22855 (2021).
Él, L. et al. Inmunoensayo digital para la cuantificación de la concentración de biomarcadores utilizando nanoporos de estado sólido. Nat. Comun. 12, 5348 (2021).
Rauf, S., Zhang, L., Ali, A., Liu, Y. & Li, J. Biosensor de nanoporos sin etiquetas para la detección rápida y altamente sensible de cocaína en fluidos biológicos complejos. Sensores ACS. 2, 227 – 234 (2017).
Rivas, F. et al. Análisis sin etiquetas de la distribución fisiológica del tamaño del hialuronano con un sensor de nanoporos de estado sólido. Nat. Comun. 9, 1037 (2018).
Vorobieva, AA et al. Diseño de novo de barriles β transmembrana. Ciencia: 371, eabc8182 (2021).
Shimizu, K. et al. Diseño de novo de un nanoporo para la detección de una sola molécula que incorpora un péptido de horquilla β. Nat. Nanotecnol 17, 67 – 75 (2022).
Thomsen, RP et al. Un nanoporo de ADN selectivo de gran tamaño con aplicaciones de detección. Nat. Comun. 10, 5655 (2019).
Fragasso, A. et al. Reconstitución de poros de origami de ADN ultraanchos en liposomas para el transporte transmembrana de macromoléculas. ACS Nano 15, 12768 – 12779 (2021).
Wang, JJ et al. Identificación de isómeros posicionales y quirales de un solo aminoácido utilizando un nanoporo electrostáticamente asimétrico. Mermelada. Chem. Soc. 144, 15072 – 15078 (2022).
Chen, K., Zhu, J., Bošković, F. & Keyser, UF Discos duros de ADN basados en nanoporos para almacenamiento de datos seguro y regrabable. Nano Lett. 20, 3754 – 3760 (2020).
Bell, NAW & Keyser, UF Nanoestructuras de ADN codificadas digitalmente para la detección de proteínas de una sola molécula multiplexada con nanoporos. Nat. Nanotecnol 11, 645 – 651 (2016).
Dal Peraro, M. et al. Los nanoporos de aerolisina decodifican la información digital almacenada en analitos macromoleculares personalizados. ciencia Adv. 6, eabc2661 (2020).
